Esta es una revisión de trabajo sobre Péptido, para quien quiere más que un párrafo y menos que un manual.
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=== Actina G === En cuanto a su estructura molecular, la actina G posee una apariencia globular al microscopio electrónico de barrido; no obstante, mediante cristalografía de rayos X puede apreciarse que está compuesta de dos lóbulos separados por una hendidura; la estructura conforma el pliegue ATPasa, un centro de catálisis enzimática capaz de unir el ATP y Mg2+ e hidrolizar el primero a ADP más fosfato. Este pliegue es un motivo estructural conservado que también está presente en otras proteínas que interaccionan con nucleótidos trifosfato como la hexoquinasa (una enzima del metabolismo energético) o las proteínas Hsp70 (una familia de proteínas que contribuyen a que otras proteínas posean estructuras funcionales). La actina G solo es funcional cuando posee o bien ADP o bien ATP en su hendidura; no obstante, en la célula predomina el estado unido a ATP cuando la actina se encuentra libre.
Fuentes: es.wikipedia.org
La actina cristalizada por Kabsch, que es la más utilizada como modelo en estudios estructurales, puesto que fue la primera en ser purificada, procede del músculo esquelético de conejo. Tiene unas dimensiones aproximadas de 67 × 40 × 37 Å, una masa molecular de 41 785 Da y un punto isoeléctrico estimado en 4.8. Su carga neta a pH= 7 es de -7.
Fuentes: es.wikipedia.org
Estructura primaria La secuencia de aminoácidos completa de este tipo de actina fue determinada por Elzinga y colaboradores en 1973, y afinada en trabajos posteriores por el mismo autor. Contiene 374 residuos de aminoácidos. Su extremo N-terminal es muy ácido. Comienza con un aspartato acetilado en su grupo amino, mientras que su C-terminal es básico, formado por una fenilalanina precedida por una cisteína de cierta importancia funcional. Ambos extremos se sitúan en una posición muy próxima dentro del subdominio I. En cuanto a aminoácidos anómalos, cabe destacar una Nτ-metilhistidina en posición 73.
Fuentes: es.wikipedia.org
Estructura terciaria-dominios Está formada por dos dominios conocidos como grande y pequeño, separados por una hendidura en cuyo centro se sitúa el lugar de unión al ATP-ADP+Pi. Por debajo de este existe una escotadura de menor profundidad llamada «surco». Cuando se encuentran en forma nativa, a pesar de su nombre, ambos tienen un tamaño equiparable. En los estudios topológicos, por convención, la proteína se orienta de manera que el dominio mayor queda a la izquierda, mientras que el menor se sitúa a la derecha. En esta posición, el dominio pequeño se divide a su vez en el subdominio I (posición inferior, residuos 1-32, 70-144 y 338-374) y subdominio II (posición superior, residuos 33-69). El dominio mayor también se divide en otros dos, el subdominio III (inferior, residuos 145-180 y 270-337) y el subdominio IV (superior, residuos 181-269). La zona expuesta de los subdominios I y III se denomina extremo «barbado», mientras que a la de los subdominios II y IV se le llama extremo «en punta de flecha». Esta denominación hace referencia al hecho de que, debido a la pequeña masa del subdominio 2, la actina adquiere polaridad, que se discutirá posteriormente al hablar de la dinámica de ensamblaje. Algunos autores nombran los subdominios como Ia, Ib, IIa y IIb, respectivamente.
Fuentes: es.wikipedia.org
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